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코로나 19 (SARS-CoV-2) 바이러스의 세포 결합 과정을 확인하다


(Overall structure of the ACE2-B0AT1 complex. (A) Representative SEC purification profile of the full-length human ACE2 in complex with B0AT1. (B) Cryo-EM map of the ACE2-B0AT1 complex. The map is generated by merging the focused refined maps shown in fig. S2. (C) Cartoon representation of the atomic model of the ACE2-B0AT1 complex. The glycosylation moieties are shown as sticks. The complex is colored by subunits, with the protease domain (PD) and the Collectrin-like domain (CLD) in one ACE2 protomer colored cyan and blue, respectively. (D) An open conformation of the ACE2-B0AT1 complex. The two PDs, which contact each other in the “closed” conformation, are separated in the “open” conformation. Credit: Science (2020). DOI: 10.1126/science.abb2762)


 중국 서호대학 (Westlake Institute for Advanced Study in Hangzhou, Westlake University) 및 칭화 대학 (Tsinghua University) 과학자들이 코로나 19의 원인 바이러스인 SARS-CoV-2가 세포에 결합하는 과정을 고해상도 이미지로 촬영했습니다. 


 SARS-CoV-2 바이러스는 본래 엔지오텐신 이라는 호르몬을 활성화시켜 혈관을 수축하게 만드는 ACE2라는 세포 표면 물질과 결합합니다. ACE2는 심장, 장, 신장 등에 분포하는데, 매우 안타깝게도 폐 세포 표면에도 존재합니다. 따라서 공기 중 비말을 통해 폐 세포를 감염시킬 수 있습니다. 연구팀은 이 결합 과정을 고해상도 이미지로 촬영했습니다. 이 과정을 규명하면 백신 및 치료제 개발에 도움이 될 것으로 기대됩니다. 바이러스가 결합하지 못하게 만드는 물질을 개발할 수 있기 때문입니다. 


 SARS-CoV-2 바이러스나 사스 코로나바이러스 모두 ACE2 수용체에 결합한다는 점을 생각하면 사스 코로나바이러스에 대한 치료제나 백신을 진작에 개발해서 상용화했다면 지금 같은 혼란은 없지 않았을까 하는 생각입니다. 유행병이 한 차례 지나가더라도 반드시 치료제 및 백신 개발은 중단하지 말아야 할 것입니다. 


 참고 


Renhong Yan et al. Structural basis for the recognition of the SARS-CoV-2 by full-length human ACE2, Science (2020). DOI: 10.1126/science.abb2762

Daniel Wrapp et al. Cryo-EM structure of the 2019-nCoV spike in the prefusion conformation, Science (2020). DOI: 10.1126/science.abb2507


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